Proteine sind außerhalb und innerhalb einer Zelle verschiedenen Substanzen ausgesetzt. Diese können die Proteine (genauer gesagt die Aminosäuren: AA) chemisch verändern, was zu einem Funktionsverlust führen kann. Die Häufigkeit der Veränderungen hängt dabei stark von den spezifischen AAs ab. Das Verhältnis von anfälligen AAs zu nicht anfälligen AAs lässt somit einen Rückschluss auf die Gesamtanfälligkeit des Proteins zu. Die Proteinsynthese ist hierbei mit zwei Optimierungskriterien konfrontiert: 1. möglichst stabile Proteine zu synthetisieren und 2. die entsprechende Funktion zu gewährleisten. Aufgrund der aktuellen Pandemie steht eine große Menge an genetischen Daten für Sars-Cov 2 zur Verfügung, um unter anderem die Evolution des Virus (GISAID EpiCoV) zu untersuchen. Das Virus setzt sich dabei aus den Strukturproteinen (ORF2,4,5,9 [Spike, E, M, N]) und Nicht-Strukturproteinen (ORF1 [NS 1-16], ORF3-10) zusammen. Wir haben diese Proteindaten nun hinsichtlich ihrer Stabilität untersucht, und zwar für die Parameter Zeit und Temperatur. Anhand des Zeitverlaufs lässt sich die evolutionäre Richtung hin oder weg zu stabileren Proteinen erforschen. Für das Protein ORF8 zeigte sich dabei ein klarer Trend hin zu einem stabileren Protein. Dieses Protein spielt eine wichtige Rolle bei der Modulation der Immunantwort des Wirts. Ein anderes Protein (ORF9c) zeigte einen ähnlichen Trend hin zu einem stabileren Protein, aber dieser Trend hat sich seit 2021 umgekehrt. Die Gründe dafür müssen weiter erforscht werden. Die meisten anderen Proteine zeigten im Laufe der Zeit kaum Änderungen hinsichtlich der Stabilität.
Die Veranstaltung der Reihe Bits & Chips findet am 24. November um 18:00 digital via BigBlueButton statt. Die Zugangsdaten erhalten Sie per Mail an bits-n-chips(at)th-bingen.de.